新藥研發(fā)是人類進步的重要標志之一，也是制藥產(chǎn)業(yè)永恒不變的主題，更是醫(yī)藥企業(yè)生存和發(fā)展的基石。一直以來，新藥研發(fā)過程都具有周期長、投入大等顯著特點，導致國內制藥行業(yè)承受著巨大的壓力和風險。

目前，許多激酶已被FDA批準作為進行臨床診療，在過程中暴露出至關重要的問題，即激酶選擇性問題。因此在激酶抑制劑改造研究前期，增加激酶譜篩選。

活性正常的蛋白激酶體系在細胞信號傳導運作起著核心作用，而當激酶活性異常或者過度表達，就會出現(xiàn)部分蛋白磷酸化過程的異常現(xiàn)象。異常的蛋白磷酸化狀態(tài)和激酶活性與許多人類疾病密切相關，包括癌癥、糖尿病和阿爾茨海默病。因此，檢測激酶活性和篩選抑制劑對于基礎生化研究和激酶靶向的發(fā)現(xiàn)至關重要蛋白激酶活性和抑制性的檢測的常用方法：電化學法、比色法、共振光散射法、表面等離子體共振法、熒光分析法。

小分子可以通過各種方式影響激酶的活性，其中一些小分子的作用機制尚不清楚。目前報道的大多數(shù)激酶抑制劑根據(jù)其作用方式可分為兩大類：1型和2型激酶抑制劑。1型抑制劑通過與激酶的鉸鏈區(qū)形成1–3個氫鍵與激酶活性構象的ATP位點結合，類似于ATP腺嘌呤殘基的結合模式。它們通過直接與ATP競爭同一結合位點來調節(jié)激酶活性。它們在生化分析（低ATP濃度）中的效力往往比在細胞分析（高ATP濃度）中的效力高得多。其特征是，在生化分析中測得的IC50值將隨著測試介質中ATP濃度的升高而增加。因此，它們也被稱為“ATP競爭抑制劑”。

ATP結合位點的氨基酸序列在激酶和其他ATP結合蛋白中高度保守。因此，一般來說，1型抑制劑表現(xiàn)出較差的選擇性，除非它們能夠向ATP位點附近的區(qū)域呈現(xiàn)不同的功能以實現(xiàn)靶向特異性相互作用。相反，2型抑制劑在遠離ATP和底物位點（變構位點）的位置與激酶結合；它們誘導激酶的構象變化使其失活。一個共同的變構位點是由假定不同構象的激酶環(huán)產(chǎn)生的，其中高度保守的DFG基序向外旋轉，并將苯丙氨酸殘基放置在離磷酸從ATP轉移到底物所需位置約10A的位置。這種非活性構象也被稱為DFG-out構象，它暴露出一個額外的疏水囊，與ATP位點相鄰，通常被稱為“變構位點”。

激酶譜篩選的優(yōu)勢：

l提供激酶譜定制服務

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l所有靶點均為人源靶點。

l周周安排檢測。

l提供中英文報告，可視化結果展示，支持中美IND申報。

l更好的售后服務體驗，根據(jù)客戶投稿要求進行展示圖的格式修改。

推出的激酶譜類型：

lCDK激酶譜

lTK酪氨酸激酶譜

l80核心野生型激酶譜

l217野生型激酶譜

l330野生型激酶譜

l416全激酶譜

l定制譜

驗證數(shù)據(jù)展示：

圖1 Kinase Panel 416激酶譜樹圖展示